国内刊号:44-1251/T
国际刊号:1000-565X
发布日期:
作者:李琳, 婺鸣, 李冰, 等
单位:1. 华南理工大学 食品科学与工程学院,广东 广州 510640; 2. 东莞理工学院,广东 东莞 523000;3. 华南理工大学 广东省天然产物绿色加工与产品安全重点实验室,广东 广州 510640;4. 华南理工大学 淀粉与植物蛋白深加工教育部工程研究中心,广东 广州 510640
关键词:杂环胺,牛血清白蛋白,多光谱法,分子对接,相互作用
基金:国家重点研发计划项目 (2017YFC1600401)
杂环胺是食物热加工生成的一类具有致癌性的化学危害物,考察其与转运蛋白的相互作用,对了解它的体内毒性有重要意义。通过多光谱方法研究了两种常见杂环胺2-氨基-3-甲基咪唑 [4,5-f] -喹啉 (IQ) 和 9H-吡啶并 [3,4-b] 吲哚 (Norharman) 分别与牛血清白蛋白 (BSA) 之间的相互作用。结果表明,两种杂环胺均能自发地与 BSA结合产生荧光淬灭,且结合位点 n 均约为 1 个。IQ 对 BSA 的荧光淬灭机理为动态和静态的联合淬灭,且以动态淬灭机理为主,两者的分子间相互作用主要是疏水作用力;Norharman 对 BSA 的淬灭属于静态淬灭,结合力类型主要是氢键和范德华力。两种杂环胺与 BSA 之间的结合均能导致 BSA 构象的改变,且 IQ 引起的构象改变程度要高于Norharman。此外,依据能量最低原则,通过分子对接模拟了杂环胺与 BSA 的结合位点。
来源:2020年第11期
《华南理工大学学报(自然科学版)》期刊编辑部